La protéine tau stabilise les microtubules qui servent de voies pour le transport de protéines dans le neurone. Pendant le développement de la maladie d'Alzheimer et de maladies appelées dégénérescences frontotemporales lobaires, tau devient « mal-repliée », détache des microtubules et forme des agrégats toxiques qui sont liés à la mort des neurones. La formation d'agrégats de tau débute dans une région bien précise du cerveau et par la suite se propage selon un modèle spécifique dans le reste du cerveau.

Un nouveau concept a récemment été énoncé afin d'expliquer ce modèle spécifique de propagation de la pathologie de tau. Les agrégats de tau pourraient être relâchés par les neurones affectés et par la suite être capturés par les neurones voisins. Cette capture de la tau « mal-repliée » pourrait induire un mauvais repliement de la protéine tau endogène qui, à son tour, formerait des agrégats. Ces agrégats nouvellement formés pourraient être relâchés par les neurones et ainsi un nouveau cycle de propagation serait initié. Notre programme de recherche vise à comprendre comment les agrégats de tau sont libérés par un neurone et comment ils sont capturés par un autre neurone. Pour ce faire, nous utiliserons des techniques de biologie cellulaire et moléculaire.

Notre recherche aura un impact direct sur l'élaboration de nouvelles stratégies thérapeutiques qui pourront ralentir la progression de la maladie d'Alzheimer et des dégénérescences frontotemporales lobaires.